Nuove terapie

Tizio Caio at Sempronio.it
Wed Dec 3 06:43:41 EST 2003


Nuove terapie

**************************************
NUOVA CURA PER IL MORBO DI ALZHEIMER E PER LE MALATTIE DA PRIONI
**************************************

NUOVA CURA PER LE MALATTIE DA PRIONI

RIASSUNTO:
La BSE e la CJD sarebbero causate da un'enzima, prodotto da batteri della
flora intestinale, che altera la glicoproteina normale trasformandola nella
sua forma alterata chiamata proteina prionica. Tal problema può essere
imputabile ad una di queste tre cause:

1-Causa: Un ceppo batterico patogeno, produttore dell'enzima che altera la
glicoproteina normale, si sviluppa nella flora intestinale.

2-Causa: Un ceppo batterico non patogeno e che fa parte della flora
intestinale, ha iniziato a secernere l'enzima che altera la glicoproteina
normale per effetto del "fenomeno della trasformazione per mezzo del
trasferimento di molecole di DNA" provenienti da un ceppo batterico
patogeno.

3-Causa: Le membrane delle cellule epiteliali dell'intestino iniziano a non
esporre più i recettori per l'enzima secreto da un ceppo batterico non
patogeno e che fa parte della flora intestinale; Tale enzima, non legandosi
più ai recettori delle membrane, non viene da queste trattenuto e passa nel
sangue.

Con la BSE il problema è che i bovini hanno un'intestino adatto per digerire
vegetali, quando gli si fa mangiare carne, i batteri che servono per
degradarla troveranno nell'intestino dell'animale un habitat favorevole e si
svilupperanno, solo che le pareti dell'intestino dell'animale non sono
rivestite anche dei recettori per i nuovi enzimi prodotti dai nuovi batteri,
questi enzimi, non legandosi ai recettori e quindi non trattenuti dalle
membrane delle cellule epiteliali dell'intestino passano nel sangue che le
trasporta al tessuto cerebrale, e li l'enzima altera tutte le proteine
complementari alla sua forma tra le quali la glicoproteina normale
trasformandola nella sua forma alterata chiamata proteina prionica.

Quindi nei pazienti affetti da CJD e da altre malattie da prioni occorre
eliminare con antibiotici tutti i batteri della flora intestinale e
rimpiazzarli con preparati a base di fermenti lattici per riequilibrare la
flora batterica.

IMPORTANTE: E' doveroso ricordare che un trattamento del genere su bovini
affetti da BSE potrebbe essere pericoloso per la salute umana
nell'eventualità che alcuni ceppi batterici della flora intestinale umana si
sviluppino nella flora intestinale dei bovini affetti da BSE.

IPOTESI:
Secondo l'ipotesi più accreditata, la CJD (Malattia di Creutzfeldt-Jakob)
sarebbe causata da un prione, ossia dalla forma alterata di una
glicoproteina che, nella sua forma normale, è necessaria per la funzione
cerebrale. Le ricerche indicano che la glicoproteina normale è necessaria
per permettere la trasmissione degli impulsi nervosi attraverso le sinapsi.
Siccome non si tratta nè di acido desossiribonucleico (DNA) nè di acido
ribonucleico (RNA), il prione non può replicarsi nelle cellule. Per questo
motivo è stata avanzata questa ipotesi riportata nei libri: "La forma
patologica della proteina potrebbe agire da stampo per l'alterazione
conformazionale della PrP normale". E' estremamente improbabile.

E' molto più probabile che la CJD sia causata da un'enzima, prodotto da
batteri della flora intestinale, che altera la glicoproteina normale
trasformandola nella sua forma alterata chiamata proteina prionica. Questo
enzima verrebbe prodotto da tali batteri perchè quando vengono espulsi
dall'organismo con le feci e vanno a finire su organismi animali o vegetali
morti, gli serve per contribuire alla loro decomposizione. Probabilmente si
tratta di un ceppo parassita o non parassita presente nella flora
intestinale ma potrebbe anche risiedere nelle vie respiratorie.

Il motivo per cui un ceppo batterico si comporterebbe in questo modo è
facilmente spiegabile: Un batterio della flora intestinale non produce tale
enzima (che altera la glicoproteina normale) quando si trova nell'intestino
perchè deve produrre altre sostanze utili al batterio stesso e
all'organismo; Questi batteri della flora intestinale, possono essere
espulsi dall'organismo con le feci; Quando queste feci si seccano, i batteri
che si trovano sulla superficie dell'escremento esposta all'aria possono
diffondersi nell'aria per mezzo di deboli correnti d'aria che in teoria
possono trasportarli dovunque. Alcuni di questi batteri andranno a finire
casualmente su organismi animali in decomposizione. Sull'animale in
decomposizione si trovano, fra l'altro, i batteri decompositori che
producono l'enzima che altera la glicoproteina normale, e che producono
anche molecole di DNA, con le quali, grazie al "fenomeno della
trasformazione per mezzo del trasferimento di molecole di DNA", inducono i
nuovi batteri provenienti dalla flora intestinale dei bovini o dell'uomo, a
produrre lo stesso enzima che altera la glicoproteina normale, e che serve
per degradare le proteine presenti sull'animale in decomposizione (può
trattarsi di un pezzo di carne nella spazzatura).

---Da Enciclopedia---
Altri meccanismi che consentono di scambiare porzioni di materiale genetico
sono la trasduzione, in cui il DNA viene trasferito dai virus batterici o
batteriofagi, e la trasformazione, in cui il DNA viene inglobato nella
cellula batterica direttamente dall'ambiente esterno.
-------Fine----------

In natura esisterebbero due ceppi batterici; Il primo specializzato per
vivere su organismi animali morti in decomposizione e secernere l'enzima che
altera la glicoproteina normale, mentre il secondo ceppo è specializzato per
vivere nell'intestino e fa parte della flora intestinale dei bovini:

Il primo ceppo, specializzato per vivere su organismi animali morti,
continuerà a secernere sempre lo stesso l'enzima che altera la glicoproteina
normale, almenochè non riceva dai batteri della flora intestinale la
molecola di DNA da essi prodotta, la quale indurrà tale batterio a secernere
gli stessi enzimi prodotti dai batteri della flora intestinale.

Il secondo ceppo, specializzato per vivere nell'intestino e che fa parte
dalla flora intestinale, continuerà a secernere sempre gli stessi enzimi che
secerne nell'intestino, almenochè non riceva dai batteri che degradano
organismi animali morti la molecola di DNA da essi prodotta, la quale
indurrà tale batterio a secernere lo stesso enzima prodotto dai batteri che
vivono su organismi animali morti, che altera la glicoproteina normale.

Se si tratta di batteri patogeni nella flora intestinale, il paziente o
l'animale dovrebbero presentare enterite o dissenteria; Quindi probabilmente
si tratta di un ceppo batterico non parassita, non patogeno, e normalmente
presente nella flora intestinale, che, considerato innocuo dal sistema
immunitario del paziente, non ne provoca alcuna reazione immunitaria,
neanche quando, per effetto del "fenomeno della trasformazione per mezzo del
trasferimento di molecole di DNA", tali batteri inizieranno a secernere
l'enzima che altera la glicoproteina normale.

Dall'intestino le sostanze emesse dai batteri possono passare nel sangue che
le trasporterà al tessuto cerebrale, e li l'enzima altera tutte le proteine
complementari alla sua forma tra le quali la glicoproteina normale
trasformandola nella sua forma alterata chiamata proteina prionica.

La struttura dell'enzima, prodotto da batteri della flora intestinale, che
altera la glicoproteina normale trasformandola nella sua forma alterata
chiamata proteina prionica, è differente dalla struttura della glicoproteina
alterata chiamata proteina prionica.

Tali considerazioni non si contrappongono all'ipotesi secondo la quale: La
causa delle epidemie negli animali da allevamento risiederebbe negli
integratori alimentari, contenenti carne e farine di ossa contaminate dalle
proteine prioniche. Ne si contrappongono al fatto che è possibile la
trasmissione tramite inoculazione di materiale neurologico, sebbene sia
complessa e richieda periodi di incubazione molto lunghi.

E' stato dimostrato che le PrP sono infettive, e si sa che è possibile la
trasmissione tramite inoculazione di materiale neurologico. Non conoscendo
il modo in cui è stato dimostrato che le PrP sono infettive, ipotizzo lo
abbiano fatto tramite inoculazione di materiale neurologico.

Il materiale neurologico che è stato inoculato per dimostrare che le PrP
sono infettive, conteneva sia l'enzima che altera la glicoproteina normale
prodotto da batteri, sia la glicoproteina alterata dall'enzima, sia molecole
di DNA prodotte da tali batteri; Se il materiale neurologico è stato
inoculato nel liquido cefalorachidiano, le molecole di DNA prodotte da
batteri e presenti in tal materiale, sarebbero passate dal liquido
cefalorachidiano all'apparato circolatorio e da questo ai batteri nella
flora intestinale inducendo questi a fabbricare lo stesso enzima.

---Da enciclopedia---
Un altro passo in avanti nella genetica fu compiuto con gli esperimenti del
batteriologo statunitense Oswald T. Avery, cui si deve la scoperta del
cosiddetto principio di trasformazione nei batteri. Questo postula la
possibilità che una molecola di DNA, proveniente da una cellula batterica,
penetri in un altro batterio e si integri nel suo patrimonio genetico,
sostituendo un analogo tratto di DNA; ciò si verifica senza che vi sia un
contatto fisico tra i batteri (come avviene, invece, nel caso della
coniugazione). A causa dell'integrazione del DNA, la cellula ricevente può
acquistare proprietà che prima non possedeva; ad esempio, un batterio di un
ceppo di pneumococchi non patogeni può diventare virulento se acquista un
tratto di DNA di uno pneumococco patogeno. Il fenomeno della trasformazione
in realtà era già noto prima di Avery; infatti, era stato studiato nel 1928
da Griffith mediante ceppi di pneumococchi virulenti e non virulenti; il
fenomeno veniva però attribuito a un trasferimento di molecole proteiche.
---Fine--------------

E' stato dimostrato che circa il 10% di tutte le patologie causate da prioni
sono malattie genetiche dovute a mutazioni di un gene, ma quel gene non
codifica per la proteina PrP, ma casomai, nei soggetti sani codificava per
una caratteristica del sistema immunitario atta ad evitare la proliferazione
dei batteri produttori dell'enzima che altera la glicoproteina normale, cioè
la capacità di riconoscere gli antigeni posseduti dal batterio che secerne
l'enzima che altera la glicoproteina normale, come estranei "non-self", e la
conseguente risposta immunitaria del paziente in caso di presenza di tal
batterio. Oppure quel gene codificava per i recettori presenti sulle
membrane delle cellule epiteliali dell'intestino atti a legarsi ad un'enzima
secreto da qualche batterio della flora intestinale, il quale, legandosi a
tali recettori viene trattenuto dalle membrane cellulari che gli impediscono
di entrare in circolo.

Se questa ipotesi è esatta diviene possibile curare i pazienti affetti dalla
malattia di Creutzfeldt-Jakob, e da altre malattie da prioni, eliminando con
antibiotici tutta la flora intestinale (operazione non facilmente attuabile
dato che questi batteri hanno certamente sviluppato resistenza contro la
maggior parte degli antibiotici d'uso comune).

Se i batteri nell'intestino che producono l'enzima che altera la
glicoproteina normale sono patogeni, diviene possibile trovare
un'antibiotico in grado di eliminarlo dall'organismo; Ad esempio il
trattamento della dissenteria batterica prevede una terapia a base di
antibiotici.

Se invece i batteri nell'intestino che producono l'enzima che altera la
glicoproteina normale non sono patogeni, e fanno parte della flora
intestinale, ed hanno cominciato a secernere l'enzima che altera la
glicoproteina normale per effetto del "fenomeno della trasformazione per
mezzo del trasferimento di molecole di DNA", occorre eliminare con
antibiotici tutti i batteri della flora intestinale e rimpiazzarli con
preparati a base di fermenti lattici per riequilibrare la flora batterica.

Ma c'è anche la possibilità che le membrane delle cellule epiteliali
dell'intestino del paziente iniziano a non esporre più i recettori per
l'enzima secreto da un ceppo batterico non patogeno e che fa parte della
flora intestinale; Tale enzima, non legandosi più ai recettori delle
membrane, non viene da queste trattenuto e passa nel sangue.

Le malattie da prioni nell'uomo comprendono la malattia di
Creutzfeldt-Jacob; il kuru; la sindrome di Gerstmann-Sträussler-Scheinker;
l'insonnia familiare fatale.


NUOVA CURA PER IL MORBO DI ALZHEIMER:
Sembra che l'Alzheimer insorga perché il normale processo di elaborazione di
alcune proteine si verifica in maniera errata, portando all'accumulo di
frammenti di una proteina tossica nelle cellule e negli spazi intercellulari
del cervello. Di solito l'A-beta viene digerita dopo essersi staccata dalla
cellula, ma talvolta forma degli insiemi insolubili detti fibrille, che poi
si uniscono insieme creando le placche.

IPOTESI:
Il problema su descritto sarebbe causato da un'enzima prodotto da un ceppo
batterico presente nella flora intestinale che altera la proteina normale
rendendola tossica, e di conseguenza anche il morbo di alzheimer può essere
curato con la terapia sopra riportata, studiata per le malattie da prioni
(nel caso dell'alzheimer può trattarsi di un'altro ceppo, normalmente
presente nella flora intestinale).







More information about the Microbio mailing list